本文发表在 rolia.net 枫下论坛(除了花椰菜病毒科)。之所以这样命名是因为科学家曾经认为它具有抗原性。现在知道它是由内壳组成的,而不是外露的信封。
所有正逆转录病毒gag蛋白都被蛋白酶(PR或pro)加工成MA(基质),CA(衣壳),NC(核衣壳)部分,有时甚至更多。[1]
它包含gag-onc融合蛋白的一部分。
内容
1艾滋病毒
1.1编号系统
1.2转录和mRNA处理
1.3毫安
1.4 CA
1.5 SP1
1.6 NC
1.7 SP2
1.8页
2内源性逆转录病毒
3在其他病毒中
4另请参见
5外部链接
6参考
堵住艾滋病
gag多蛋白
身份标识
生物HIV-1 M:B_HXB2R
符号插科打ag
UniProt P04591
搜索
编号系统
按照惯例,HIV基因组按照HIV-1 M组B亚型参考菌株HXB2编号。[2]
转录和mRNA加工
病毒进入靶细胞后,病毒基因组整合到宿主细胞的染色质中。然后,RNA聚合酶II转录9181核苷酸的全长病毒RNA。 HIV Gag蛋白由HIV gag基因HXB2核苷酸790-2292编码。[2]
基质蛋白
HIV p17基质蛋白(MA)是一种17 kDa蛋白,具有132个氨基酸,包含Gag多蛋白的N端。它负责通过其高碱性区(HBR)与PI(4,5)P2相互作用,将Gag多蛋白靶向质膜。[3] HIV MA还与组装的病毒中的HIV跨膜糖蛋白gp41接触,并且确实在将Env糖蛋白募集到病毒出芽位点中起关键作用。
一旦Gag在核糖体上翻译,Gag多蛋白就会在其N末端甘氨酸残基处被N-肉豆蔻酰基转移酶1肉豆蔻酰化。这是质膜靶向的关键修饰。以膜未结合的形式,MA肉豆蔻酰脂肪酸的尾巴被螯合在MA蛋白核心的疏水口袋中。[3]
MA HBR对质膜PI(4,5)P2的识别激活了“肉豆蔻酰基开关”,其中肉豆蔻酰基从MA中的疏水口袋中挤出并包埋在质膜中。[3]与肉豆蔻酰开关激活平行(或可能与之同时发生),从质膜上提取PI(4,5)P2的花生四烯酸部分并结合在MA表面的通道中(这与以前被MA占据的通道不同) [3]然后,HIV Gag通过三种相互作用与膜表面紧密结合:1)MA HBR与PI(4,5)P2肌醇磷酸酯之间的相互作用; 2)挤压的Myristoyl尾巴之间的相互作用。 MA和质膜的疏水内部,以及3)PI(4,5)P2花生四烯酸部分和沿MA表面的疏水通道之间。
衣壳蛋白
p24衣壳蛋白(CA)是一种24 kDa蛋白,与未加工的HIV Gag多蛋白中MA的C末端融合。病毒成熟后,CA形成病毒衣壳。 CA具有两个公认的域,即C端域(CTD)和N端域(NTD)。 CA CTD和NTD在HIV出芽和衣壳结构中具有不同的作用。
当使用蛋白质印迹测试来检测HIV感染时,p24与gp120 / gp160和gp41一起是测试的三种主要蛋白质之一。
间隔肽SP1
间隔肽1(SP1,先前为“ p2”)是介于CA和NC之间的14个氨基酸的多肽。 CA-SP1接头的切割是病毒成熟的最后一步,这使CA可以凝结到病毒衣壳中。 SP1在溶液中是非结构化的,但在极性较小的溶剂存在或多肽浓度较高的情况下,它采用的是α螺旋结构。[4]在科学研究中,CA(24 kDa)的蛋白质印迹可以通过25 kDa条带(未切割CA-SP1)的高度相对存在来指示成熟缺陷。 SP1在HIV颗粒装配中起着至关重要的作用,[4]尽管它的确切性质和SP1结构动力学的生理相关性尚不清楚。
核衣壳蛋白
HIV核衣壳蛋白(NC)是Gag多蛋白中的7 kDa锌指蛋白,在病毒成熟后会形成病毒核衣壳。 NC招募全长病毒基因组RNA到新生的病毒粒子。
间隔肽SP2
间隔肽2(SP2,以前称为“ p1”)是功能未知的16个氨基酸的多肽,可分隔Gag蛋白NC和p6。
p6
HIV p6是Gag多蛋白C端的6 kDa多肽。[5]它募集细胞蛋白TSG101(ESCRT-1的组成部分)和ALIX,以启动从质膜萌芽的病毒颗粒。 p6在成熟病毒中没有已知功能。
内源性逆转录病毒
人类内源性逆转录病毒K和人类内源性逆转录病毒-W副本均带有被广泛表达的通常受损的gag基因。推测它们参与多发性硬化症和其他神经系统疾病已有悠久的历史。[6]
在其他病毒中
Spumavirus gag蛋白
身份标识
符号Gag_spuma
百富PF03276
InterPro IPR004957
可用的蛋白质结构:
Spumaretrovirinae(例如P10405)和Metaviridae(例如P10405)的gag基因仅具有可识别的核衣壳部分。它还缺乏肉豆蔻酰化序列。[7]
Spumaretroviral(SV)组特异性抗原与原肠胃恶性呕吐组特异性抗原相关,因为结构研究表明,N末端结构域的一部分与典型的衣壳蛋白具有功能和结构同源性。[8] SV组特异性抗原处理方法不像原肠胃恶性呕吐组特异性抗原;仅要求在C末端切割一个3kDa的微小片段,而其他高位部位通常效率低下。[9]
也已知超病毒(MV,Ty3 /gypsy)组特异性抗原具有结构同源的衣壳蛋白。每个衣壳由540种蛋白质组装而成。与原逆转录病毒CA蛋白不同,它不需要显着成熟。[10]从超病毒gag中重新利用了动物活动调节的细胞骨架相关蛋白基因。[11]
Caulimoviridae成员很少对其含衣壳的ORF进行gag分配,但CP-PRO-POL布局确实与规范的gag-pol设置相似。各部分是否粘在一起形成多蛋白取决于种属。更多精彩文章及讨论,请光临枫下论坛 rolia.net
所有正逆转录病毒gag蛋白都被蛋白酶(PR或pro)加工成MA(基质),CA(衣壳),NC(核衣壳)部分,有时甚至更多。[1]
它包含gag-onc融合蛋白的一部分。
内容
1艾滋病毒
1.1编号系统
1.2转录和mRNA处理
1.3毫安
1.4 CA
1.5 SP1
1.6 NC
1.7 SP2
1.8页
2内源性逆转录病毒
3在其他病毒中
4另请参见
5外部链接
6参考
堵住艾滋病
gag多蛋白
身份标识
生物HIV-1 M:B_HXB2R
符号插科打ag
UniProt P04591
搜索
编号系统
按照惯例,HIV基因组按照HIV-1 M组B亚型参考菌株HXB2编号。[2]
转录和mRNA加工
病毒进入靶细胞后,病毒基因组整合到宿主细胞的染色质中。然后,RNA聚合酶II转录9181核苷酸的全长病毒RNA。 HIV Gag蛋白由HIV gag基因HXB2核苷酸790-2292编码。[2]
基质蛋白
HIV p17基质蛋白(MA)是一种17 kDa蛋白,具有132个氨基酸,包含Gag多蛋白的N端。它负责通过其高碱性区(HBR)与PI(4,5)P2相互作用,将Gag多蛋白靶向质膜。[3] HIV MA还与组装的病毒中的HIV跨膜糖蛋白gp41接触,并且确实在将Env糖蛋白募集到病毒出芽位点中起关键作用。
一旦Gag在核糖体上翻译,Gag多蛋白就会在其N末端甘氨酸残基处被N-肉豆蔻酰基转移酶1肉豆蔻酰化。这是质膜靶向的关键修饰。以膜未结合的形式,MA肉豆蔻酰脂肪酸的尾巴被螯合在MA蛋白核心的疏水口袋中。[3]
MA HBR对质膜PI(4,5)P2的识别激活了“肉豆蔻酰基开关”,其中肉豆蔻酰基从MA中的疏水口袋中挤出并包埋在质膜中。[3]与肉豆蔻酰开关激活平行(或可能与之同时发生),从质膜上提取PI(4,5)P2的花生四烯酸部分并结合在MA表面的通道中(这与以前被MA占据的通道不同) [3]然后,HIV Gag通过三种相互作用与膜表面紧密结合:1)MA HBR与PI(4,5)P2肌醇磷酸酯之间的相互作用; 2)挤压的Myristoyl尾巴之间的相互作用。 MA和质膜的疏水内部,以及3)PI(4,5)P2花生四烯酸部分和沿MA表面的疏水通道之间。
衣壳蛋白
p24衣壳蛋白(CA)是一种24 kDa蛋白,与未加工的HIV Gag多蛋白中MA的C末端融合。病毒成熟后,CA形成病毒衣壳。 CA具有两个公认的域,即C端域(CTD)和N端域(NTD)。 CA CTD和NTD在HIV出芽和衣壳结构中具有不同的作用。
当使用蛋白质印迹测试来检测HIV感染时,p24与gp120 / gp160和gp41一起是测试的三种主要蛋白质之一。
间隔肽SP1
间隔肽1(SP1,先前为“ p2”)是介于CA和NC之间的14个氨基酸的多肽。 CA-SP1接头的切割是病毒成熟的最后一步,这使CA可以凝结到病毒衣壳中。 SP1在溶液中是非结构化的,但在极性较小的溶剂存在或多肽浓度较高的情况下,它采用的是α螺旋结构。[4]在科学研究中,CA(24 kDa)的蛋白质印迹可以通过25 kDa条带(未切割CA-SP1)的高度相对存在来指示成熟缺陷。 SP1在HIV颗粒装配中起着至关重要的作用,[4]尽管它的确切性质和SP1结构动力学的生理相关性尚不清楚。
核衣壳蛋白
HIV核衣壳蛋白(NC)是Gag多蛋白中的7 kDa锌指蛋白,在病毒成熟后会形成病毒核衣壳。 NC招募全长病毒基因组RNA到新生的病毒粒子。
间隔肽SP2
间隔肽2(SP2,以前称为“ p1”)是功能未知的16个氨基酸的多肽,可分隔Gag蛋白NC和p6。
p6
HIV p6是Gag多蛋白C端的6 kDa多肽。[5]它募集细胞蛋白TSG101(ESCRT-1的组成部分)和ALIX,以启动从质膜萌芽的病毒颗粒。 p6在成熟病毒中没有已知功能。
内源性逆转录病毒
人类内源性逆转录病毒K和人类内源性逆转录病毒-W副本均带有被广泛表达的通常受损的gag基因。推测它们参与多发性硬化症和其他神经系统疾病已有悠久的历史。[6]
在其他病毒中
Spumavirus gag蛋白
身份标识
符号Gag_spuma
百富PF03276
InterPro IPR004957
可用的蛋白质结构:
Spumaretrovirinae(例如P10405)和Metaviridae(例如P10405)的gag基因仅具有可识别的核衣壳部分。它还缺乏肉豆蔻酰化序列。[7]
Spumaretroviral(SV)组特异性抗原与原肠胃恶性呕吐组特异性抗原相关,因为结构研究表明,N末端结构域的一部分与典型的衣壳蛋白具有功能和结构同源性。[8] SV组特异性抗原处理方法不像原肠胃恶性呕吐组特异性抗原;仅要求在C末端切割一个3kDa的微小片段,而其他高位部位通常效率低下。[9]
也已知超病毒(MV,Ty3 /gypsy)组特异性抗原具有结构同源的衣壳蛋白。每个衣壳由540种蛋白质组装而成。与原逆转录病毒CA蛋白不同,它不需要显着成熟。[10]从超病毒gag中重新利用了动物活动调节的细胞骨架相关蛋白基因。[11]
Caulimoviridae成员很少对其含衣壳的ORF进行gag分配,但CP-PRO-POL布局确实与规范的gag-pol设置相似。各部分是否粘在一起形成多蛋白取决于种属。更多精彩文章及讨论,请光临枫下论坛 rolia.net